Kondycja skóry uzależniona jest od stanu tkanki łącznej i kolagenu, będącego jej zasadniczym elementem strukturalnym. Macierz pozakomórkowa jest rusztowaniem utrzymującym strukturę tkanki łącznej. Zbudowana jest ona z białek kolagenowych i z glikoprotein.
Enzymami wywierającymi istotny wpływ na kolagen są metaloproteinazy (MMP). Biorą one udział w przebudowie i degradacji macierzy pozakomórkowej. Enzymy te są produkowane i wydzielane przez komórki strukturalne tkanki łącznej, takie jak m. in. fibroblasty i keratynocyty.
Aktywność enzymatyczna metaloproteinaz jest uzależniona od jonów wapnia i cynku. W stanach patologicznych wzrasta ilość aktywnych MMP ze względu na brak hamowania ze strony inhibitorów tkankowych. W rezultacie dochodzi do częściowego rozpadu macierzy zewnątrzkomórkowej i uszkodzenia tkanki łącznej.
Do rozpadu kolagenu dochodzi pod wpływem kolagenazy (MMP1). Enzym ten powoduje rozdzielenie potrójnego heliksu na 2 części. Redukcja ilości kolagenu objawia się obniżeniem elastyczności skóry i powstaniem zmarszczek. Indukcja aktywności kolagenazy MMP1 pod wpływem UV jest jedną z głównych przyczyn starzenia skóry. Ponadto, promieniowanie przyczynia się do uszkodzeń w strukturze DNA, powodując zaburzenia w równowadze biochemicznej skóry.
Opracowano metodę wykorzystującą enzymy naprawcze DNA w preparatach kosmetycznych, opóźniających procesy starzenia skóry. Enzymy te działają jako inhibitory, degradujących kolagen, metaloproteinaz .
Enzymy biorące udział w procesach naprawczych DNA to: fotoliaza i T4 endonukleaza V. Badania potwierdziły, iż hamują one ekspresję MMP 1 w skórze, indukowaną przez promieniowanie UV. Enzym T4 endonukleaza V jest syntetyzowany przez gen denV bakteriofaga T4 i należy do grupy fosfodiesteraz. Pomimo, iż białko T4N5 jest enzymem prokariotycznym, wykazuje ono aktywność także w komórkach ludzkich. Synteza tego białka na skalę przemysłową jest możliwa w komórkach bakterii E.coli.
Oprac.: Ewa Fijałkowska
freepatentsonline.com: "Use of DNA repair enzymes as MMP 1 inhibitors"
